前者通常在溶液中进行，(磷酸化多肽)酶和底物均在液相中。后者为了去除游离的标记核苷酸，通常需要用三氯醋酸沉淀、SDS-PAGE分离或使标记底物结合于纤维素膜上。

　　有时可将酶或底物固定于固相载体上，如蛋白质混合物经SDS-PAGE后转移到硝酸纤维素膜上，然后封闭，放入含有酶和标记ATP的溶液中?；蛘吒徊?，设计一个蛋白激酶分析系统(酶活性的原位分析)，将(磷酸化多肽)蛋白激酶和它的底物均固定于硝酸纤维素膜上，这一方法可与标准的液相分析方法达到相等的灵敏度和线性范围。其分析原理是含有蛋白激酶活性的样品先固定于硝酸纤维素膜上(点滴或真空抽吸)，然后将滤膜浸入合适的蛋白底物溶液中，底物蛋白质与剩余的膜结合位点结合，然后加入同位素标记的ATP，作用一定时间后洗去膜上未反应的ATP并终止反应，参入物经放射自显影或液闪计数定量，与膜结合的酶和底物均具有一定的运动性，两者反应的定量值代表磷酸化的程度。

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